Proteine
1. INTRODUZIONE Proteine o Protidi (Dal greco proteios, "primario"), ampio gruppo di composti organici,
formati da una sequenza di molecole, chiamate amminoacidi, legate l'una
all'altra da legami peptidici. Presenti in tutti gli organismi viventi, le
proteine sono gli elementi costitutivi predominanti delle cellule e sono
indispensabili per il loro funzionamento.
Le molecole
proteiche possono avere forma fibrosa o globulare. Generalmente le prime hanno
una funzione strutturale, come nel caso delle lunghe fibre insolubili del
tessuto connettivo e d 939g65j ei peli, mentre le seconde svolgono in genere ruoli
importanti nelle reazioni metaboliche cellulari. In entrambi i casi hanno
dimensioni notevoli, con pesi molecolari dell'ordine delle migliaia o di
qualche milione di dalton, e ciascuna specie presenta una serie di proteine
caratteristiche. Secondo alcune stime, nell'uomo ci sono circa 100.000 proteine
diverse, delle quali solo il 2% è stato finora descritto adeguatamente. Le
proteine di origine alimentare vengono utilizzate essenzialmente per la
costruzione e la manutenzione delle strutture cellulari, anche se in condizioni
particolari possono essere impiegate per liberare energia metabolica (da 1 g di
proteine si ottengono circa 4 calorie).
Molecole proteiche
costituiscono anche le fibre responsabili della contrazione muscolare e tutti
gli enzimi presenti nell'organismo, ad esempio quelli digestivi. Altre proteine
importanti sono alcuni ormoni come l'insulina, gli anticorpi prodotti dalle cellule
del sistema immunitario e l'emoglobina, che trasporta ossigeno e anidride
carbonica in tutti i distretti dell'organismo. I cromosomi, che sono
responsabili della conservazione dei caratteri ereditari all'interno dei geni e
della loro trasmissione alle generazioni successive, sono formati da acidi
nucleici e proteine.
2. PROTEINE E ALIMENTAZIONE
In tutti gli organismi, dai batteri all'uomo, le proteine sono sempre
formate da unità costituite da venti amminoacidi diversi che, a loro volta,
sono composti da carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto e talvolta zolfo. Per sintetizzare le proteine necessarie alla propria
sopravvivenza, ciascun organismo richiede la presenza al proprio interno di
questi 20 amminoacidi in proporzioni determinate. Le piante sono in grado di
fabbricare tutti gli amminoacidi a partire da acqua, anidride carbonica, azoto
e altre sostanze, attraverso la fotosintesi. La maggior parte degli altri
organismi è, invece, in grado di fabbricarne solo 12 e i rimanenti 8, chiamati
per questo amminoacidi essenziali, devono essere assunti con l'alimentazione.
Gli amminoacidi essenziali sono: leucina, isoleucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Benché questi amminoacidi siano
tutti presenti nelle proteine delle piante, la loro quantità in questi
organismi può essere a volte insufficiente per garantire un'alimentazione
equilibrata, dal momento che talvolta i terreni sono poveri delle sostanze
azotate necessarie alla loro sintesi da parte delle piante. Gli esperti della
nutrizione consigliano, pertanto, di integrare le diete vegetariane con
proteine di origine animale, come quelle della carne, delle uova e del latte,
che contengono tutti gli amminoacidi essenziali. La maggior parte delle diete dei paesi industrializzati contiene un eccesso
di proteine animali e pertanto non è carente di nessun amminoacido essenziale.
Nei paesi sottosviluppati, invece, nella popolazione sono presenti numerose
patologie dovute a carenza di amminoacidi; una di queste è il kwashiorkor, una
malattia da denutrizione che colpisce i bambini dell'Africa tropicale. Negli
adulti l'assunzione alimentare raccomandata di proteine è pari a 0,79 g per kg
di peso corporeo al giorno; per gli individui in rapida crescita come i bambini
e i lattanti questo valore deve essere, rispettivamente, raddoppiato e
triplicato.
3. STRUTTURA DELLE PROTEINE
In una molecola proteica gli amminoacidi sono uniti tra loro in lunghi
filamenti, detti catene polipeptidiche, grazie a speciali legami, chiamati
legami peptidici (CO-NH), che si formano tra il gruppo amminico (NH2) e il
gruppo carbossilico (COOH) di due amminoacidi adiacenti. Le combinazioni
pressoché infinite in cui si possono allineare gli amminoacidi e la forma
tridimensionale che può assumere il filamento proteico contribuiscono a
spiegare la grande diversità di compiti svolti dalle proteine negli organismi
viventi. La sequenza lineare degli amminoacidi determina la cosiddetta
struttura primaria delle proteine e contribuisce alla loro forma
tridimensionale. Tra i diversi amminoacidi presenti in vari punti della catena
si possono, infatti, instaurare svariati tipi di legami chimici, i quali
provocano l'avvolgimento o il ripiegamento della struttura della proteina nelle
due possibili varianti della struttura secondaria: l'alfa elica e il foglietto
beta. Quando queste strutture di tipo secondario si ripiegano ulteriormente, si
forma una proteina a struttura terziaria. Le proteine formate da più catene
polipeptidiche, tenute insieme da legami chimici di diversa natura, presentano
struttura quaternaria; esempi sono l'emoglobina e numerosi enzimi.
4. INTERAZIONE TRA PROTEINE E AMBIENTE
Il ripiegamento delle catene polipetidiche in genere avviene in modo tale
che gli amminoacidi idrofobici restino rivolti verso l'interno della molecola e
che quelli idrofilici siano, invece, rivolti verso l'esterno, dove sono liberi
di interagire con altri composti. Spesso le proteine globulari formano legami
con composti specifici, insieme ai quali costituiscono i coenzimi, oppure si
uniscono ad altre proteine o a composti di altra natura, formando grandi
complessi sovramolecolari.
5. PROTEINE FIBROSE
Tra le più importanti proteine fibrose vi sono il collagene, la cheratina,
il fibrinogeno e le proteine muscolari.
5.1. Collagene
Il collagene, che entra nella costituzione del tessuto connettivo, del
tessuto osseo e cartilagineo, è la proteina più abbondante presente nei
vertebrati. La molecola di collagene è generalmente formata da tre lunghe
catene polipeptidiche (ciascuna di circa 1000 amminoacidi), avvolte l'una
sull'altra a formare una tripla elica che fornisce ai tendini e alla pelle
un'elevata resistenza allo stiramento. Il collagene estratto da un organismo
animale e denaturato dalla bollitura forma una sostanza gelatinosa.
5.2. Cheratina
La cheratina, che
entra nella composizione dello strato più esterno della pelle, dei peli e delle
unghie dell'uomo e delle squame, degli zoccoli e delle piume degli animali,
presenta una struttura secondaria regolare ad alfa elica. Grazie alla sua
impermeabilità e insolubilità in acqua, la cheratina contribuisce a proteggere
la superficie del corpo dalle sostanze nocive presenti nell'ambiente. Inoltre,
i numerosi legami disulfurici presenti all'interno della molecola la rendono
estremamente stabile e resistente all'azione degli enzimi proteolitici che
idrolizzano le proteine. Quando i capelli sono sottoposti a trattamenti di
permanente, vengono messi a contatto con un agente chimico, ad esempio il
tioglicole, che riduce il numero dei legami disulfurici; questi vengono
successivamente ripristinati, una volta che il capello viene esposto
all'ossigeno.
5.3. Fibrinogeno
Il fibrinogeno è
una proteina plasmatica, responsabile della coagulazione del sangue. Grazie
all'azione catalitica della trombina, il fibrinogeno viene convertito in
fibrina, una proteina insolubile le cui molecole si uniscono tra loro a formare
il coagulo.
5.4. Proteine muscolari
La miosina e
l'actina sono le proteine responsabili della contrazione muscolare e insieme
formano le fibre di actomiosina.
6. PROTEINE GLOBULARI
A differenza dalle proteine fibrose, le proteine globulari sono sferiche e
molto solubili. Esempi di queste proteine, che svolgono un ruolo dinamico nel
metabolismo corporeo, sono l'albumina, le globuline, la caseina, l'emoglobina,
tutti gli enzimi e gli ormoni proteici. Le albumine e le globuline
costituiscono classi di proteine solubili, abbondanti nelle cellule animali,
nel siero del sangue, nel latte e nelle uova. L'emoglobina è una proteina che
trasporta l'ossigeno a tutti i tessuti corporei e conferisce ai globuli rossi
il caratteristico colore rosso vivo. Sono state scoperte più di 100 emoglobine
umane diverse, tra cui l'emoglobina S, che è una forma mutata, responsabile
dell'anemia falciforme.
6.1. Enzimi
Tutti gli enzimi
sono proteine globulari che si combinano rapidamente con altre sostanze,
chiamate substrati, per catalizzare le numerose reazioni chimiche che avvengono
all'interno del corpo. La specificità di queste molecole risiede nella
struttura tridimensionale dei loro siti catalitici, a cui il substrato si
adatta come una chiave in una serratura. Le loro numerose funzioni
contribuiscono a regolare il metabolismo di tutto l'organismo.
6.2. Ormoni proteici
Queste proteine,
prodotte e secrete dalle ghiandole endocrine , stimolano particolari organi bersaglio che, a loro volta, avviano e
controllano fenomeni importanti, come la velocità del metabolismo, la
produzione di enzimi digestivi e quella del latte materno. L'insulina, secreta
dalle isole di Langerhans del pancreas, regola il metabolismo dei carboidrati
controllando la concentrazione di glucosio nel sangue (glicemia). La
tireoglobulina, secreta dalla tiroide, regola il metabolismo complessivo
dell'organismo, mentre la calcitonina, anch'essa prodotta dalla tiroide, riduce
il livello ematico del calcio.
6.3. Anticorpi
Gli anticorpi o immunoglobuline costituiscono le migliaia di proteine
diverse che vengono prodotte nel siero del sangue in seguito al riconoscimento
degli antigeni da parte delle cellule del sistema immunitario. Un solo antigene
può provocare la produzione di molti anticorpi, che si combinano con siti
diversi della molecola dell'antigene, la neutralizzano e ne provocano la
precipitazione.
6.4. Microtubuli
Le proteine
globulari possono anche riunirsi a formare minuscoli tubi cavi che
contribuiscono a determinare la struttura delle cellule e a rendere possibili i
trasporti interni. Queste strutture sono chiamate microtubuli e sono costituite
da numerose subunità appaiate di due tipi di molecole proteiche di forma
sferica; i microtubuli sono strutture dinamiche, che si allungano o si
accorciano a seconda delle necessità della cellula. I microtubuli si trovano
anche nelle ciglia, le appendici simili a peli usate da alcuni microrganismi
per la locomozione.
